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El producto Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-homocysteine(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) es un aminoácido especializado protegido por Fmoc derivado del aminoácido poco común L-homocisteína (Hcy). Estructuralmente, la molécula consta de un esqueleto de aminoácido estándar con una cadena de cuatro carbonos que termina en un grupo tiol, pero a diferencia de la cisteína, la cadena lateral se extiende con un grupo metileno adicional. El grupo tiol de la homocisteína está protegido por el grupo tritilo (Trt), muy lábil a los ácidos, mientras que la α-amina está protegida por el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc), lábil a las bases estándar.

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-O-terc-butil-D-treonina, fórmula molecular C₂₃H₂₇NO₅) es un derivado protegido con N-Fmoc y con cadena lateral del enantiómero D no natural del aminoácido polar treonina. Estructuralmente, la molécula presenta el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) unido al nitrógeno α-amino mediante un enlace carbamato, con el grupo hidroxilo de la cadena lateral de treonina protegido como un éter terc-butílico (tBu). El grupo Fmoc proporciona protección N-terminal ortogonal para la síntesis de péptidos en fase sólida de Fmoc (Fmoc SPPS) y se escinde en condiciones básicas suaves (20 % de piperidina en DMF) sin afectar al grupo protector de la cadena lateral tBu, lábil ante los ácidos.

Fmoc-Asp-OtBu (éster α-terc-butílico del ácido Nα-Fmoc-L-aspártico) es un derivado protegido ortogonalmente del ácido L-aspártico, ampliamente considerado como un componente fundamental en la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS) de Fmoc. Estructuralmente, la molécula presenta una estructura central de ácido L-aspártico: el grupo Nα-amino está protegido por el grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc), lábil a las bases, mientras que el ácido α-carboxílico está esterificado selectivamente como un éster terc-butílico (OtBu). Esta estrategia de protección ortogonal deja libre el ácido β-carboxílico de la cadena lateral, lo que le permite servir como punto de unión al soporte sólido o al residuo C-terminal de la cadena peptídica en crecimiento durante el SPPS.

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenilmetoxicarbonil-O-tritil-L-homoserina) es un derivado de aminoácido especializado protegido por Fmoc que presenta un grupo protector tritilo (trifenilmetilo) en el hidroxilo de la cadena lateral de la homoserina. La cadena principal de homoserina presenta una unidad de metileno adicional en comparación con la serina, lo que extiende la longitud de la cadena lateral en un átomo de carbono, lo que ofrece una flexibilidad conformacional única cuando se incorpora a péptidos sintéticos. El grupo protector tritilo exhibe una excepcional labilidad ácida (escindible en condiciones ácidas suaves como 1 % de TFA en DCM que contiene 5 % de TIS), lo que permite que el grupo hidroxilo de la cadena lateral se modifique selectivamente mientras el derivado permanece unido al soporte sólido durante la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS).

Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenilmetoxicarbonil-4-nitro-L-fenilalanina) es un derivado de fenilalanina protegido por Fmoc de configuración L de alta pureza que presenta un grupo nitro aceptor de electrones en la posición para del anillo aromático. Como enantiómero natural de la fenilalanina, la configuración L mantiene la orientación estereoquímica que se encuentra en las proteínas y los péptidos nativos, lo que convierte a Fmoc-L-4-Nitro-Phe-OH en el componente básico preferido para la síntesis de péptidos bioactivos que conservan propiedades conformacionales y funcionales nativas.

Fmoc-D-Phe-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-D-fenilalanina, fórmula molecular C₂₄H₂₁NO₄) es una forma protegida con N-Fmoc del enantiómero D no natural del aminoácido aromático fenilalanina. Estructuralmente, la molécula consta de un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) unido al α-amino nitrógeno de la D-fenilalanina mediante un enlace carbamato, con un ácido carboxílico libre en el extremo C-terminal. El grupo Fmoc es ortogonal a los grupos protectores de cadenas laterales lábiles a los ácidos y se escinde rápidamente en condiciones básicas suaves (normalmente 20 % de piperidina en DMF), sin afectar la integridad de las cadenas peptídicas en crecimiento ni el enlace de resina Wang/Trt.