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Fmoc-Thr-OH·H₂O (monohidrato de N-α-fluorenilmetiloxicarbonil-L-treonina) es el derivado protegido por Fmoc del aminoácido L-treonina natural, que presenta una molécula de agua de cristalización en la red cristalina. El grupo protector Fmoc (9-fluorenilmetoxicarbonilo) está unido al grupo α-amino de la treonina mediante un enlace carbamato, mientras que el grupo hidroxilo de la cadena lateral permanece libre. La presencia de la forma monohidrato mejora la cristalinidad y la estabilidad del almacenamiento a largo plazo del producto en comparación con la forma anhidra.

El ácido Fmoc-1-aminociclobutano-1-carboxílico (Fmoc-Ac4c-OH) es un derivado de aminoácido no natural conformacionalmente restringido que presenta un anillo de ciclobutano en la posición del carbono α, con el grupo amino protegido por el grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc). El anillo de ciclobutano de cuatro miembros impone una tensión anular significativa (aproximadamente 26 kcal/mol) y restringe la flexibilidad conformacional del esqueleto del aminoácido, bloqueando la molécula en una geometría tridimensional bien definida. Esta estructura alifática cíclica y rígida preorganiza eficazmente el α-carboxilato y el grupo amino protegido, reduciendo la penalización entrópica tras la incorporación a las cadenas peptídicas.

Fmoc-N-etil-MPBA (ácido 4-(4-(N-Fmoc-N-etil)aminometil-3-metoxi-fenoxi)butírico) es un derivado especializado del ácido aminoetilfenoxibutírico protegido por Fmoc que combina una estructura aromática rígida con una cadena lateral flexible de ácido butírico y una funcionalidad bencilamina N-etilada protegida por el grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc). Estructuralmente, la molécula consta de un anillo central de 3-metoxifenilo que lleva una cadena de ácido butírico unida en para a través de un oxígeno de éter, mientras que el sustituyente N-etilaminometilo en la posición 4 está protegido por el grupo Fmoc, lábil en bases. Esta arquitectura única preorganiza un mango de ácido carboxílico (para conjugación o unión en fase sólida) y una amina secundaria (protegida por Fmoc para desprotección ortogonal) dentro de una estructura aromática rígida.

El producto es Fmoc-Tyr(Boc-2-aminoetil)-OH (O-[2-[(terc-butoxicarbonil)amino]etil]-N-[(9H-fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-L-tirosina), un derivado de tirosina altamente especializado protegido por Fmoc que presenta grupos protectores ortogonales duales en su cadena lateral. Estructuralmente, la molécula comprende el aminoácido tirosina como núcleo, con el extremo N protegido por el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) lábil a las bases, adecuado para la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS). El grupo hidroxilo fenólico de la cadena lateral de tirosina se modifica mediante un enlace éter 2-aminoetílico protegido por Boc (-O-(CH₂)₂-NH-Boc), instalando un segundo grupo protector ortogonal (Boc, terc-butoxicarbonilo) que se escinde en condiciones ácidas. Esta arquitectura de protección ortogonal dual (Fmoc (lábil en bases) en el extremo N y Boc (lábil en ácidos) en la cadena lateral permite la desprotección selectiva de una funcionalidad y deja la otra intacta durante las estrategias de conjugación y ensamblaje de péptidos de varios pasos.

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (clorhidrato de Fmoc-L-homoarginina, clorhidrato del ácido Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexanoico) es un derivado protegido por Fmoc del aminoácido no proteinógeno L-homoarginina, estabilizado como sal clorhidrato. Estructuralmente, la molécula consta de una estructura principal de seis carbonos similar a la lisina con un grupo guanidino terminal en la posición ε (un grupo metileno adicional en comparación con la arginina) que extiende la cadena lateral en un átomo de carbono.

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-tritil-D-glutamina) es un derivado de glutamina configurado en D que lleva dos grupos protectores ortogonales: un grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc) lábil a las bases que protege la funcionalidad Nα-amino, y un grupo trifenilmetilo (tritilo, Trt) lábil a los ácidos que protege la carboxamida de cadena lateral. Estructuralmente, la molécula incorpora el enantiómero D de la glutamina (la configuración especular no natural de la L-glutamina que se encuentra en las proteínas), lo que permite la síntesis de péptidos y peptidomiméticos que contienen D-aminoácidos con estabilidad proteolítica mejorada y propiedades biológicas alteradas.