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Fmoc-Dab(Boc)-OH (ácido N-[(9H-fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-N'-terc-butoxicarbonil-L-2,4-diaminobutírico) es un derivado protegido ortogonalmente del aminoácido no proteinógeno ácido L-2,4-diaminobutírico (Dab). La estructura comprende un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) lábil a las bases que protege la α-amina y un grupo terc-butoxicarbonilo (Boc) lábil a los ácidos que protege la cadena lateral de la γ-amina. Este esquema de protección ortogonal (Fmoc en la α-amina y Boc en la γ-amina) permite la desprotección y funcionalización selectiva y secuencial de dos posiciones distintas de amina dentro de un único bloque de construcción de aminoácidos.

Fmoc-Thi-OH es un aminoácido no natural protegido por Fmoc que presenta un heterociclo de tiofeno como cadena lateral. Estructuralmente, la molécula comprende un grupo fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) que protege la funcionalidad α-amino, un centro quiral central derivado de alanina y un grupo 2-tienilo en la posición β. El anillo de tiofeno sirve como bioisóstero aromático que contiene azufre del anillo de fenilalanina benceno, y ofrece propiedades electrónicas similares pero con distintas características de polarización y formación de enlaces de hidrógeno.

Fmoc-Asn(Trt)-OH es un derivado de L-asparagina totalmente protegido diseñado específicamente para la síntesis de péptidos en fase sólida. El grupo α-amino está protegido con el grupo Fmoc para controlar el alargamiento de la cadena, mientras que la cadena lateral amida de la asparagina está protegida con un grupo tritilo (trifenilmetilo, Trt). Esta estrategia de protección ortogonal es fundamental para la asparagina, ya que su amida de cadena lateral no sustituida puede sufrir reacciones secundarias indeseables, incluida la deshidratación a cianoalanina durante el ensamblaje del péptido.

Fmoc-Tle-OH es un derivado protegido por N‑Fmoc de la L‑terc‑leucina, un aminoácido no proteinógeno caracterizado por una voluminosa cadena lateral de terc‑butilo en la posición del carbono α. El grupo terc-butilo (-C(CH₃)₃) impone un impedimento estérico significativo alrededor del carbono α, creando un centro quiral altamente congestionado que confiere una restricción conformacional excepcional tras la incorporación en secuencias peptídicas.

Fmoc-Ser(PO(OBzl)OH)-OH es un derivado de L-serina protegido por Fmoc que presenta una cadena lateral fosforilada protegida por un grupo bencilo (OBzl) en el resto fosfato. Estructuralmente, la molécula consta de un núcleo de L-serina con la amina primaria protegida por un grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc), el grupo protector estándar lábil en bases para la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS), y el grupo hidroxilo de la cadena lateral de serina convertido en un éster de fosfato y protegido con un grupo bencilo.

Fmoc-Chg-OH es un derivado protegido con N-Fmoc de L-ciclohexilglicina (L-Chg-OH), un aminoácido no natural caracterizado por una cadena lateral de ciclohexilo hidrófoba y voluminosa en la posición del carbono α. A diferencia del grupo terc-butilo lineal de la L-terc-leucina, el anillo ciclohexilo introduce una estructura alicíclica rígida y saturada de seis miembros que impone restricciones estéricas y conformacionales bien definidas al incorporarse en secuencias peptídicas.