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Fmoc-Met(O2)-OH (N-α-Fmoc-L-metionina sulfona, CAS 163437-14-7) es un derivado de L-metionina protegido por Fmoc en el que el átomo de azufre se ha oxidado completamente al estado de oxidación de sulfona (R-SO₂-R). Esta modificación estructural altera fundamentalmente las propiedades electrónicas y estéricas de la cadena lateral de metionina: el grupo sulfona introduce dos átomos de oxígeno que aumentan significativamente la polaridad del residuo al tiempo que eliminan la funcionalidad tioéter sensible a redox presente en la metionina nativa.

Fmoc-Ado-OH (ácido Fmoc-8-amino-3,6-dioxaoctanoico, también conocido como Fmoc-AEEA o Fmoc-NH-PEG₂-CH₂COOH) es un derivado del ácido amino-PEG₂-acético protegido con Fmoc que presenta un espaciador de polietilenglicol (PEG) flexible entre la amina protegida con Fmoc y el ácido carboxílico terminal. La molécula consta de una amina primaria protegida con Fmoc unida a un ácido carboxílico a través de un espaciador de ácido 3,6-dioxaoctanoico, una cadena de PEG₂ hidrófila que imparte solubilidad en agua y flexibilidad conformacional.

Fmoc-5-Hydroxy-Nva(TBDPS)-OH (N-fluorenilmetoxicarbonil-5-(terc-butildifenilsilil)oxi-L-norvalina) es un derivado de aminoácido no proteinógeno, protegido por Fmoc, especializado que presenta una modificación hidroxi en la cadena lateral de la norvalina. La molécula incorpora el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) lábil al ácido que protege el extremo N, mientras que el grupo hidroxilo de la cadena lateral está enmascarado por el grupo protector terc-butildifenilsililo (TBDPS), un éter sililo voluminoso y estable al ácido que proporciona protección ortogonal durante la síntesis de péptidos.

Fmoc-Pro-Pro-OH (N-fluorenilmetoxicarbonil-L-prolil-L-prolina) es un dipéptido protegido por Fmoc compuesto por dos residuos de L-prolina unidos mediante un enlace peptídico. La molécula presenta el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) lábil al ácido que protege el extremo N, mientras que el ácido carboxílico C-terminal permanece libre para reacciones de acoplamiento. La presencia de dos residuos de prolina consecutivos imparte una rigidez conformacional significativa a la columna vertebral del péptido debido a la estructura de anillo de pirrolidina cíclica única de la prolina, que restringe la flexibilidad de la columna vertebral y promueve la formación de estructuras secundarias helicoidales y de giro.

Fmoc-Phe(4-tBu)-OH (Fmoc-4-terc-butil-L-fenilalanina, CAS 213383-02-9) es un derivado de aminoácido aromático protegido con fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) empleado como componente básico en la síntesis de péptidos en fase sólida. La molécula presenta un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) que protege la funcionalidad α-amino y un voluminoso sustituyente 4-terc-butilo en el anillo de fenilo de la cadena lateral de fenilalanina.

Fmoc-beta-HGlu(OtBu)-OH (éster 6-terc-butílico del ácido Fmoc-L-β-homoglutámico, CAS 203854-49-3) es un derivado de β-aminoácido especializado diseñado para la síntesis de péptidos en fase sólida de Fmoc/t-Bu. La molécula presenta un grupo protector 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) en la función amino y un éster terc-butílico que protege la función carboxilo de la cadena lateral en la posición 6. La columna vertebral del ácido β-homoglutámico extiende la cadena peptídica en un átomo de carbono en comparación con el ácido glutámico estándar, lo que proporciona propiedades conformacionales y funcionales únicas.