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Fmoc-Trp(Boc)-OH

Fmoc-Trp(Boc)-OH

Fmoc-Trp(Boc)-OH (N-α-Fmoc-N(in)-Boc-L-triptófano) es un derivado de triptófano con doble protección que presenta protección Fmoc del grupo α-amino y un grupo terc-butiloxicarbonilo (Boc) en el nitrógeno de la cadena lateral del indol. Los residuos de triptófano presentan un desafío bien documentado en Fmoc SPPS: el indol NH desprotegido es susceptible a la alquilación, oxidación y la formación de subproductos coloreados no deseados durante los pasos de acoplamiento y desprotección.
Fmoc-Arg(Pbf)-OH

Fmoc-Arg(Pbf)-OH

Fmoc-Arg(Pbf)-OH (Nα-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentametildihidrobenzofuran-5-sulfonil)-L-arginina, fórmula molecular C₃₄H₄₀N₄O₇S) es un derivado protegido con N-Fmoc y con cadena lateral del aminoácido básico arginina, diseñado específicamente para uso en la síntesis de péptidos en fase sólida Fmoc (Fmoc SPPS). Estructuralmente, la molécula consta de un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) unido al nitrógeno α-amino y la cadena lateral guanidino protegida por el grupo Pbf (2,2,4,6,7-pentametildihidrobenzofuran-5-sulfonilo).
Fmoc-Hcys(Trt)-OH

Fmoc-Hcys(Trt)-OH

El producto Fmoc-Hcys(Trt)-OH (Fmoc-L-homocysteine(Trt)-OH, CAS 167015-23-8) es un aminoácido especializado protegido por Fmoc derivado del aminoácido poco común L-homocisteína (Hcy). Estructuralmente, la molécula consta de un esqueleto de aminoácido estándar con una cadena de cuatro carbonos que termina en un grupo tiol, pero a diferencia de la cisteína, la cadena lateral se extiende con un grupo metileno adicional. El grupo tiol de la homocisteína está protegido por el grupo tritilo (Trt), muy lábil a los ácidos, mientras que la α-amina está protegida por el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc), lábil a las bases estándar.
Fmoc-D-Thr(tBu)-OH

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH

Fmoc-D-Thr(tBu)-OH (N-[(9H-Fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-O-terc-butil-D-treonina, fórmula molecular C₂₃H₂₇NO₅) es un derivado protegido con N-Fmoc y con cadena lateral del enantiómero D no natural del aminoácido polar treonina. Estructuralmente, la molécula presenta el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) unido al nitrógeno α-amino mediante un enlace carbamato, con el grupo hidroxilo de la cadena lateral de treonina protegido como un éter terc-butílico (tBu). El grupo Fmoc proporciona protección N-terminal ortogonal para la síntesis de péptidos en fase sólida de Fmoc (Fmoc SPPS) y se escinde en condiciones básicas suaves (20 % de piperidina en DMF) sin afectar al grupo protector de la cadena lateral tBu, lábil ante los ácidos.
Fmoc-Asp-OtBu

Fmoc-Asp-OtBu

Fmoc-Asp-OtBu (éster α-terc-butílico del ácido Nα-Fmoc-L-aspártico) es un derivado protegido ortogonalmente del ácido L-aspártico, ampliamente considerado como un componente fundamental en la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS) de Fmoc. Estructuralmente, la molécula presenta una estructura central de ácido L-aspártico: el grupo Nα-amino está protegido por el grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc), lábil a las bases, mientras que el ácido α-carboxílico está esterificado selectivamente como un éster terc-butílico (OtBu). Esta estrategia de protección ortogonal deja libre el ácido β-carboxílico de la cadena lateral, lo que le permite servir como punto de unión al soporte sólido o al residuo C-terminal de la cadena peptídica en crecimiento durante el SPPS.
Fmoc-Hser(Trt)-OH

Fmoc-Hser(Trt)-OH

Fmoc-Hser(Trt)-OH (N-α-fluorenilmetoxicarbonil-O-tritil-L-homoserina) es un derivado de aminoácido especializado protegido por Fmoc que presenta un grupo protector tritilo (trifenilmetilo) en el hidroxilo de la cadena lateral de la homoserina. La cadena principal de homoserina presenta una unidad de metileno adicional en comparación con la serina, lo que extiende la longitud de la cadena lateral en un átomo de carbono, lo que ofrece una flexibilidad conformacional única cuando se incorpora a péptidos sintéticos. El grupo protector tritilo exhibe una excepcional labilidad ácida (escindible en condiciones ácidas suaves como 1 % de TFA en DCM que contiene 5 % de TIS), lo que permite que el grupo hidroxilo de la cadena lateral se modifique selectivamente mientras el derivado permanece unido al soporte sólido durante la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS).
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