Productos

Fmoc-Homoarg-OH·HCl (clorhidrato de Fmoc-L-homoarginina, clorhidrato del ácido Nα-Fmoc-(S)-2-amino-6-guanidinohexanoico) es un derivado protegido por Fmoc del aminoácido no proteinógeno L-homoarginina, estabilizado como sal clorhidrato. Estructuralmente, la molécula consta de una estructura principal de seis carbonos similar a la lisina con un grupo guanidino terminal en la posición ε (un grupo metileno adicional en comparación con la arginina) que extiende la cadena lateral en un átomo de carbono.

Fmoc-D-Gln(Trt)-OH (N-α-Fmoc-N-γ-tritil-D-glutamina) es un derivado de glutamina configurado en D que lleva dos grupos protectores ortogonales: un grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc) lábil a las bases que protege la funcionalidad Nα-amino, y un grupo trifenilmetilo (tritilo, Trt) lábil a los ácidos que protege la carboxamida de cadena lateral. Estructuralmente, la molécula incorpora el enantiómero D de la glutamina (la configuración especular no natural de la L-glutamina que se encuentra en las proteínas), lo que permite la síntesis de péptidos y peptidomiméticos que contienen D-aminoácidos con estabilidad proteolítica mejorada y propiedades biológicas alteradas.

Fmoc-D-Arg(Pbf)-OH (N-α-Fmoc-Nω-(2,2,4,6,7-pentametildihidrobenzofuran-5-sulfonil)-D-arginina) es un derivado de arginina configurado en D que presenta un grupo protector de cadena lateral Pbf (2,2,4,6,7-pentametildihidrobenzofuran-5-sulfonil). Estructuralmente, la molécula contiene una cadena lateral de guanidinio esencial para la función biológica de la arginina (mediadora de enlaces de hidrógeno e interacciones electrostáticas críticas para el reconocimiento de proteínas y proteínas y ácidos nucleicos) que se vuelve inerte durante el ensamblaje del péptido gracias al voluminoso grupo Pbf, rico en electrones.

Fmoc-D-4-Nitro-Phe-OH (N-α-fluorenilmetoxicarbonil-4-nitro-D-fenilalanina) es un derivado de fenilalanina protegido por Fmoc de configuración D que presenta un grupo nitro aceptor de electrones en la posición para del anillo aromático. La configuración de los D-aminoácidos es particularmente significativa, ya que los D-aminoácidos incorporados en los péptidos confieren una estabilidad proteolítica mejorada y propiedades conformacionales distintas en comparación con sus contrapartes L, características ampliamente explotadas en el diseño de péptidos terapéuticos, peptidomiméticos y bibliotecas de descubrimiento de fármacos.

El ácido Fmoc-Tranexámico (ácido trans-4-(Fmoc-aminometil)ciclohexano-1-carboxílico) es un derivado de aminoácido sintético especializado protegido por Fmoc que incorpora la estructura del ácido trans-4-aminometilciclohexano-1-carboxílico, la estructura central del ácido tranexámico, agente antifibrinolítico clínicamente aprobado. El anillo de ciclohexano rígido y conformacionalmente restringido en el ácido Fmoc-Tranexámico adopta la configuración trans, posicionando las funcionalidades aminometilo y ácido carboxílico en lados opuestos del anillo de ciclohexano.

El producto Fmoc-Lys(Mtt)-OH (Nα-Fmoc-Nε-4-metiltritil-L-lisina, CAS 167393-62-6) es un derivado de lisina especializado que incorpora dos grupos protectores ortogonales. La molécula presenta la estructura principal del aminoácido estándar lisina, con la α-amina protegida por el grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc), lábil a las bases, y la cadena lateral ε-amina protegida por el grupo 4-metiltritilo (Mtt), muy sensible a los ácidos. Esta estrategia de protección ortogonal crea una poderosa herramienta sintética: el grupo Fmoc se escinde en condiciones suaves de piperidina (estándar en Fmoc SPPS), mientras que el grupo Mtt se puede eliminar selectivamente en condiciones ácidas extremadamente suaves (tan bajas como 1 % de TFA en DCM) sin afectar al grupo Fmoc u otros grupos protectores estándar como tBu o Boc.