Fmoc-D-Ser(tBu)-OH (N-[(9H-fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-O-terc-butil-D-serina) es un derivado protegido con N-Fmoc y O-terc-butilo del aminoácido no natural D-serina. La estructura comprende un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) unido al grupo α-amino y un grupo éter terc-butílico (tBu) lábil a los ácidos que protege el hidroxilo de la cadena lateral. Este esquema de protección ortogonal (Fmoc lábil a las bases en la amina, tBu lábil a los ácidos en la cadena lateral) es fundamental para su papel en la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS) de Fmoc.
Fmoc-Gly-Gly-OH es un derivado dipéptido que presenta un residuo de glicina protegido por Fmoc acoplado a una segunda glicina mediante un enlace amida, lo que da como resultado la fórmula estructural Fmoc-NH-CH₂-CO-NH-CH₂-COOH. La molécula no contiene centros quirales, ya que la glicina es aquiral. La columna vertebral del dipéptido es muy flexible, lo que convierte a Fmoc-Gly-Gly-OH en un bloque de construcción ideal para construir conectores basados en péptidos.
Fmoc-Asp(OtBu)-OH es un derivado del ácido L-aspártico protegido por Fmoc que presenta un grupo protector terc-butilo (OtBu) en el grupo β-carboxilo de la cadena lateral. Estructuralmente, la molécula consta de un núcleo de ácido L-aspártico con la amina primaria protegida por un grupo 9-fluorenilmetoxicarbonilo (Fmoc), el grupo protector lábil en bases estándar para la síntesis de péptidos en fase sólida (SPPS), y el ácido carboxílico de cadena lateral protegido como un éster terc-butílico.
Fmoc-D-Leu-OH (N-[(9H-fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-D-leucina) es una forma protegida por N-Fmoc de D-leucina, el enantiómero no natural del aminoácido esencial de cadena ramificada L-leucina. La estructura molecular presenta un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) unido al grupo α-amino de la D-leucina, mientras que el ácido carboxílico permanece libre para la formación de enlaces peptídicos.
Fmoc-Dab(Boc)-OH (ácido N-[(9H-fluoren-9-ilmetoxi)carbonil]-N'-terc-butoxicarbonil-L-2,4-diaminobutírico) es un derivado protegido ortogonalmente del aminoácido no proteinógeno ácido L-2,4-diaminobutírico (Dab). La estructura comprende un grupo 9-fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) lábil a las bases que protege la α-amina y un grupo terc-butoxicarbonilo (Boc) lábil a los ácidos que protege la cadena lateral de la γ-amina. Este esquema de protección ortogonal (Fmoc en la α-amina y Boc en la γ-amina) permite la desprotección y funcionalización selectiva y secuencial de dos posiciones distintas de amina dentro de un único bloque de construcción de aminoácidos.
Fmoc-Thi-OH es un aminoácido no natural protegido por Fmoc que presenta un heterociclo de tiofeno como cadena lateral. Estructuralmente, la molécula comprende un grupo fluorenilmetiloxicarbonilo (Fmoc) que protege la funcionalidad α-amino, un centro quiral central derivado de alanina y un grupo 2-tienilo en la posición β. El anillo de tiofeno sirve como bioisóstero aromático que contiene azufre del anillo de fenilalanina benceno, y ofrece propiedades electrónicas similares pero con distintas características de polarización y formación de enlaces de hidrógeno.
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